Disulfidisidokset ovat välttämätön osa monien proteiinien kolmiulotteista rakennetta.Näitä kovalenttisia sidoksia löytyy melkein kaikista solunulkoisista peptideistä ja proteiinimolekyyleistä.
Disulfidisidos muodostuu, kun kysteiinirikkiatomi muodostaa kovalenttisen yksinkertaisen sidoksen kystiinirikkiatomin toisen puoliskon kanssa proteiinin eri kohdissa.Nämä sidokset auttavat stabiloimaan proteiineja, erityisesti niitä, jotka erittyvät soluista.
Disulfidisidosten tehokas muodostus sisältää useita näkökohtia, kuten kysteiinien asianmukaisen hallinnan, aminohappotähteiden suojauksen, suojaryhmien poistomenetelmät ja pariliitosmenetelmät.
Peptidit oksastettiin disulfidisidoksilla
Gutuo-organismissa on kypsä disulfidisidosrengastekniikka.Jos peptidi sisältää vain yhden Cys-parin, disulfidisidoksen muodostuminen on yksinkertaista.Peptidit syntetisoidaan kiinteässä tai nestemäisessä faasissa,
Sitten se hapetettiin pH 8-9 -liuoksessa.Synteesi on suhteellisen monimutkainen, kun on muodostettava kaksi tai useampia disulfidisidospareja.Vaikka disulfidisidoksen muodostuminen päättyy tavallisesti myöhään synteesikaaviossa, joskus ennalta muodostettujen disulfidien lisääminen on edullista peptidiketjujen yhdistämiseksi tai pidentämiseksi.Bzl on Cys-suojaryhmä, Meb, Mob, tBu, Trt, Tmob, TMTr, Acm, Npys jne., jota käytetään laajalti symbiontissa.Olemme erikoistuneet disulfidipeptidisynteesiin, mukaan lukien:
1. Molekyyliin muodostuu kaksi paria disulfidisidoksia ja molekyylien väliin muodostuu kaksi paria disulfidisidoksia
2. Molekyyliin muodostuu kolme paria disulfidisidoksia ja molekyylien väliin muodostuu kolme paria disulfidisidoksia
3. Insuliinipolypeptidisynteesi, jossa eri peptidisekvenssien välille muodostuu kaksi paria disulfidisidoksia
4. Kolmen disulfidisidoksisen peptidin synteesi
Miksi kysteinyyliaminoryhmä (Cys) on niin erityinen?
Cysin sivuketjussa on erittäin aktiivinen reaktiivinen ryhmä.Tämän ryhmän vetyatomit korvautuvat helposti vapailla radikaaleilla ja muilla ryhmillä ja voivat siten muodostaa helposti kovalenttisia sidoksia muiden molekyylien kanssa.
Disulfidisidokset ovat tärkeä osa monien proteiinien 3D-rakennetta.Disulfidisiltasidokset voivat vähentää peptidin elastisuutta, lisätä jäykkyyttä ja vähentää mahdollisten kuvien määrää.Tämä kuvan rajoitus on välttämätön biologisen aktiivisuuden ja rakenteellisen vakauden kannalta.Sen korvaaminen voi olla dramaattista proteiinin yleisen rakenteen kannalta.Hydrofobiset aminohapot, kuten Dew, Ile, Val, ovat heliksin stabiloijia.Koska se stabiloi kysteiinin muodostumisen disulfidisidoksen α-heliksiä, vaikka kysteiini ei muodosta disulfidisidoksia.Toisin sanoen, jos kaikki kysteiinitähteet olisivat pelkistetyssä tilassa (-SH, joissa on vapaita sulfhydryyliryhmiä), suuri prosenttiosuus kierukkafragmenteista olisi mahdollista.
Kysteiinin muodostamat disulfidisidokset kestävät tertiäärisen rakenteen stabiilisuutta.Useimmissa tapauksissa SS-sillat sidosten välillä ovat välttämättömiä kvaternaaristen rakenteiden muodostamiseksi.Joskus disulfidisidoksia muodostavat kysteiinitähteet ovat kaukana toisistaan primäärirakenteessa.Disulfidisidosten topologia on perusta proteiinin primaarirakenteen homologian analyysille.Homologisten proteiinien kysteiinitähteet ovat hyvin konservoituneita.Vain tryptofaani oli tilastollisesti konservoituneempi kuin kysteiini.
Kysteiini sijaitsee tiolaasin katalyyttisen kohdan keskellä.Kysteiini voi muodostaa asyylivälituotteita suoraan substraatin kanssa.Pelkistetty muoto toimii "rikkipuskurina", joka pitää kysteiinin proteiinissa pelkistetyssä tilassa.Kun pH on alhainen, tasapaino suosii pelkistettyä -SH-muotoa, kun taas emäksisessä ympäristössä -SH on alttiimpi hapettumaan muodostamaan -SR, ja R on kaikkea muuta kuin vetyatomi.
Kysteiini voi myös reagoida vetyperoksidin ja orgaanisten peroksidien kanssa myrkyllisyyttä poistavana aineena.
Postitusaika: 19.5.2023