Nämä antimikrobiset peptidit johdettiin alun perin hyönteisten, nisäkkäiden, sammakkoeläinten jne. puolustusjärjestelmistä, ja ne sisältävät pääasiassa neljä luokkaa:
1. Sekropiinia oli alun perin Cecropiamothin immuuniimusolmukkeessa, jota esiintyy pääasiassa muissa hyönteisissä, ja vastaavia bakteereja tappavia peptidejä löytyy myös sian suolistosta.Niille on tyypillisesti tunnusomaista vahvasti alkalinen N-terminaalinen alue, jota seuraa pitkä hydrofobinen fragmentti.
2. Xenopuksen antimikrobiset peptidit (magainiini) ovat peräisin sammakon lihaksista ja mahalaukusta.Myös Xenopuksen antimikrobisten peptidien rakenteen havaittiin olevan kierteinen, erityisesti hydrofobisissa ympäristöissä.Xenopus-antipeptidien konfiguraatiota lipidikerroksissa tutkittiin N-leimatulla kiinteän faasin NMR:llä.Asyyliamiiniresonanssin kemiallisen siirtymän perusteella xenopus-antipeptidien heliksit olivat rinnakkaisia kaksikerroksisia pintoja, ja ne saattoivat konvergoida muodostaen 13 mm:n häkin, jonka jaksollinen kierukkarakenne oli 30 mm.
3. defensiinipuolustuspeptidit ovat peräisin ihmisen polykaryoottisista neutrofiilikanin polymakrofageista, joissa on täydelliset tumalohkot ja eläinten suolistosolut.Hyönteisistä uutettiin ryhmä antimikrobisia peptidejä, jotka muistuttavat nisäkkäiden puolustuspeptidejä, ja niitä kutsuttiin "hyönteisten puolustuspeptideiksi".Toisin kuin nisäkkäiden puolustuspeptidit, hyönteisten puolustuspeptidit ovat aktiivisia vain grampositiivisia bakteereja vastaan.Jopa hyönteisten puolustuspeptidit sisältävät kuusi Cys-tähdettä, mutta disulfidisidosmenetelmä toisiinsa on erilainen.Drosophila melanogastista uutettujen antibakteeristen peptidien molekyylinsisäinen disulfidisillan sitoutumismuoto oli samanlainen kuin kasvinpuolustuspeptidien.Kideolosuhteissa puolustuspeptidit esitetään dimeereinä.
4. Takyplesiini on johdettu hevosenkenkäravuista, joita kutsutaan hevosenkenkäravuksi.Konfiguraatiotutkimukset osoittavat, että se ottaa käyttöön antirinnakkaisen B-taittuvan konfiguraation (3-8 asentoa, 11-16 asentoa), jossaβ-kulma on kytketty toisiinsa (8-11 asemaa), ja kaksi disulfidisidosta syntyy 7-12 asemien ja 3-16 asemien väliin.Tässä rakenteessa hydrofobinen aminohappo sijaitsee toisella puolella tasoa ja kuusi kationista tähdettä esiintyy molekyylin pyrstössä, joten rakenne on myös biofiilinen.
Tästä seuraa, että lähes kaikki antimikrobiset peptidit ovat luonteeltaan kationisia, vaikka ne vaihtelevat pituudeltaan ja korkeudeltaan;Huippupäässä, joko alfakierteisenä taiβ-taittuva, bitrooppinen rakenne on yhteinen piirre.
Postitusaika: 20.4.2023